進入後基因體時代後，近來有許多的研究特別重視蛋白質的轉譯後修飾（posttranslational modifications, PTMs），由於蛋白質經化學修飾後，會去影響細胞內許多的功能，像是被廣泛研究的組蛋白修飾（histone modifications），而其中我們所熟知組蛋白上的 lysine 受甲基化或乙醯化，又或是氨基酸 serine 或 threonine 受磷酸化後，皆與調控基因的表達等功能有關。
最近有一篇 Kouzarides 教授研究團隊發表於 Nature 的研究，他們發現了一個新穎的組蛋白修飾－ Glutamine methylation，主要是觀察到酵母菌的組蛋白 H2A 中的第 105 個胺基酸（Q105）上，有被進行甲基修飾，而人類則是被修飾於第 104 個胺基酸（Q104），接著也發現酵母菌是藉由 Nop1 對 H2A 上的 glutamine 進行甲基化，在人類身上則是 fibrillarin，而這兩者皆是甲基轉移酶（methyltransferase），也都存在於 RNA polymerase I 的複合體中，經過比對後，也證明它們是同源的酶，此外令人驚訝的是，作者觀察到這樣的轉譯後修飾，似乎是至目前為止，只會發生於核仁內，並且影響核糖體DNA（ribosomal DNA, rDNA）的轉錄以及核醣體（ribosome）的產生。
在此篇研究裡頭，作者們也進一步地證實有一複合體， Facilitator of chromatin transcription（FACT），會鍵結在有涵蓋 Q105 的位置，並影響核仁小體（nucleosome）的穩定性，不過當 Q105 被甲基化後，會使得 FACT 無法鍵結上去，因此增加了35S rDNA 轉錄的速率。此篇研究的重要性，除了提出了調控 rDNA 的新觀點外，也有助於提供未來對癌症研究上更進一步的了解。
圖片來源：http://goo.gl/xysWs5
參考文獻：
Tessarz, P., Santos-Rosa, H., Robson, S.C., Sylvestersen, K.B., Nelson, C.J., Nielsen, M.L., and Kouzarides, T. (2014). Glutamine methylation in histone H2A is an RNA-polymerase-I-dedicated modification. Nature 505, 564-568. doi:10.1038/nature12819
撰文｜黃翊豪
審稿｜謝善棋
修訂｜黃子瑄
